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Pyruvatkinase Reaktion--- Ein H Atom zuviel !?!?

Hi , kann mir evtl einer sagen, wo das 3. H atom am Pyruvat herkommt, wenn es aus Phosphoenolpyruvat durch übertragen des Phosphates auf ADP hergestellt wird. Bin wohl zu blöd, aber checke es grad echt net

Danke im Voraus

Update:

Sorry, aber das habe ich nicht gesucht

Update 2:

Super, vielen Dank, hatte mir soetwas schon gedacht, aber jetzt kann ich beruhigt schlafen und mich morgen ganz entspannt dem pentosephosphatweg widmen ;-) Danke Jolly76

2 Antworten

Bewertung
  • Anonym
    vor 1 Jahrzehnt
    Beste Antwort

    Sodele, jetztedle, ich hab auch bissle gebraucht, bis ich das ganze hatte, aber klar wurd es mir wo ich mir mal ADP und PEP mit! Wasserstoffatomen auf ein Blatt gemalt hab.

    Der Sauerstoff welcher das Pyruvat mit Pi verbindet, verbleibt am Pyruvat, heisst also das Phosporatom greift am äussersten Sauerstoff des ADP an, hier hängt aber unter Reaktionsbedingungen aktuell ein Wasserstoff dran und dieser wandert dann an die =CH2-Gruppe und bildet -CH3

    Wenn man nochmal darüber nachdenkt, dann wird es noch klarer, zuerst geht der Wasserstoff nämlich an den Sauerstoff und bildet eine OH-Gruppe, welche dann tautomerisiert mit der Doppelbindung und daraus die Ketogruppe und die CH3-Gruppe wird.

    Ich hoff das war soweit verständlich erklärt.

    Quelle(n): Studium der Chemie, Papier, Stift und bissle spicken im Löffler, Pertrides
  • Indamo
    Lv 7
    vor 1 Jahrzehnt

    Kein Problem, hier ist es .-)

    Zur Reduktion der Photorespiration von C3-Pflanzen wurde am Institut für Biologie I der RWTH-Aachen ein Modell entwickelt, das die Etablierung eines CO2-Vorfixierungs-mechanismus in der Modellpflanze Solanum tuberosum vorsieht. Von zentraler Bedeutung ist dabei die einleitende Carboxylierungsreaktion des Enzyms Phosphoenolpyruvat-Carboxylase (PEPC). Die vorliegende Arbeit befaßt sich mit der Aktivitätssteigerung dieses Enzyms in S. tuberosum. Aus einer genomischen Phagenbank von S. tuberosum wurden durch Plaque- und Southern- Hybridisierung zwei Klone isoliert, die das stppc1- bzw. stppc2-Gen tragen. Die Inserts der Phagenklone wurden subkloniert und die vollständige genomische Sequenz des stppc2-Gens (8438 bp; EMBL Zugangsnummer AJ011844) und die Promotorsequenz des stppc1 Gens (873 bp; EMBL Zugangsnummer AJ278827) bestimmt. Mittels genomischer Southern-Blot-Analysen konnte nachgewiesen werden, daß mindestens drei ppc-Gene in S. tuberosum vorliegen. Anhand von in situ-Hybridisierungen an Blattquerschnitten von S. tuberosum konnte gezeigt werden, daß das stppc1-Gen in allen Blattzell-Typen gleichermaßen transkribiert wird. Durch Kreuzung bzw. Selbstung transgener Linien, die das Phosphoenolpyruvat-Carboxylase (PEPC)-Gen aus Corynebacterium glutamicum stark exprimieren, wurden Pflanzen erzeugt, die gegenüber den Elternpflanzen eine bis zu 6-fach erhöhte PEPC-Aktivität aufweisen. Gleichzeitig treten bei einigen Nachkommen "silencing"-Effekte auf. Ebenfalls durch Kreuzung wurden transgene Linien erzeugt, die neben der prokaryontischen PEPC das Enzym Phosphoenolpyruvat-Synthase (PEPS)-Gen aus E.coli exprimieren. Die heterologen Proteine wurden in den Nachkommen mittels Western-Blot-Analysen und Enzymassay nachgewiesen. Die Nachkommen wurden hinsichtlich ihres Gehalts an physiologisch bedeutsamen Metaboliten analysiert und bestehende Korrelationen zwischen Metabolitgehalt und der PEPC-Aktivität bzw. dem Gehalt der Pflanzen an PEPS untersucht. Während bei den PEPC-Überexprimierern mit zunehmender Enzymaktivität der Gehalt an einigen Metaboliten steigt, fällt dieser bei den Nachkommen, die beide Enzyme exprimieren, in der Gesamtheit ab.

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